Metabolizm
Enzymy: budowa, swoistość i kataliza
Białka: od sekwencji aminokwasów do funkcji
Aminokwas zawiera grupę aminową, karboksylową, atom wodoru i łańcuch boczny R połączone z węglem α. W reakcji kondensacji grupa karboksylowa jednego aminokwasu łączy się z grupą aminową drugiego, tworząc wiązanie peptydowe.
Struktura pierwszorzędowa to sekwencja aminokwasów. Struktury wyższych rzędów stabilizują m.in. wiązania wodorowe, oddziaływania jonowe, hydrofobowe i mostki disiarczkowe. Zmiana konformacji może zmienić aktywność białka.
Denaturacja niszczy głównie struktury II-, III- i IV-rzędową bez zrywania większości wiązań peptydowych. Może być odwracalna, lecz silne ogrzewanie często prowadzi do nieodwracalnej koagulacji.
- Białka fibrylarne, np. kolagen, zwykle pełnią funkcje strukturalne.
- Białka globularne, np. enzymy i hemoglobina, mają zwartą budowę przestrzenną.
- Hemoglobina wiąże tlen dzięki grupom hemowym zawierającym Fe²⁺.
- Histony umożliwiają upakowanie DNA w chromatynie.
Schemat: Białka: od sekwencji aminokwasów do funkcji
Kolejne etapy procesu wraz z kierunkiem zmian.
Podstawa programowa: III.3.1
Metabolizm, ATP i regulacja enzymów
Metabolizm obejmuje szlaki kataboliczne, które rozkładają związki i uwalniają energię, oraz anaboliczne, które zużywają energię do syntezy. ATP sprzęga procesy egzoergiczne z endoergicznymi przez przenoszenie grupy fosforanowej.
Enzym stabilizuje stan przejściowy i obniża energię aktywacji, nie zmieniając ΔG ani położenia równowagi. Swoistość wynika z przestrzennego i chemicznego dopasowania centrum aktywnego do substratu.
Aktywność enzymu zależy od temperatury, pH, stężenia substratu i inhibitorów. Inhibitor kompetycyjny konkuruje o centrum aktywne, a niekompetycyjny obniża aktywność przez związanie w innym miejscu.
- Fosforylacja może zmienić aktywność białka lub energię substratu.
- Przy wysokim stężeniu substratu enzym osiąga nasycenie.
- Sprzężenie zwrotne ujemne hamuje wcześniejszy etap szlaku przez produkt końcowy.
- Koenzymy i grupy prostetyczne są niebiałkowymi składnikami części enzymów.
Schemat: Metabolizm, ATP i regulacja enzymów
Zależność między zmiennymi i jej interpretacja.
Podstawa programowa: III.3.1
Najczęstsze błędy
„Denaturacja zawsze rozcina białko na aminokwasy”
Poprawnie: Denaturacja zaburza głównie strukturę przestrzenną; hydroliza wiązań peptydowych jest innym procesem.
„Każde białko ma strukturę czwartorzędową”
Poprawnie: Strukturę IV-rzędową mają tylko białka złożone z co najmniej dwóch łańcuchów polipeptydowych.
„Enzym zwiększa ilość produktu w stanie równowagi”
Poprawnie: Enzym przyspiesza reakcję w obu kierunkach i skraca czas osiągnięcia równowagi, ale nie przesuwa jej położenia.
„Wzrost temperatury zawsze zwiększa aktywność enzymu”
Poprawnie: Po przekroczeniu optimum denaturacja białka powoduje gwałtowny spadek aktywności.
Zadania z odpowiedziami
1. Wpływ temperatury na białko
Wyjaśnij, dlaczego wysoka temperatura może unieczynnić enzym.
- 1.Wskaż wzrost energii drgań cząsteczki.
- 2.Połącz go z osłabieniem oddziaływań stabilizujących konformację.
- 3.Wyjaśnij zmianę kształtu centrum aktywnego.
Odpowiedź
Wysoka temperatura zaburza słabe oddziaływania stabilizujące strukturę przestrzenną enzymu. Zmiana kształtu centrum aktywnego ogranicza wiązanie substratu i obniża aktywność katalityczną.
2. Doświadczenie z aktywnością enzymu
Zaplanuj badanie wpływu pH na aktywność amylazy.
- 1.Przygotuj identyczne mieszaniny skrobi i amylazy.
- 2.Zastosuj bufory o różnych pH, utrzymując stałą temperaturę i czas.
- 3.Oceń pozostałą skrobię płynem Lugola.
Odpowiedź
Zmienną niezależną jest pH, zależną — ilość rozłożonej skrobi. Najsłabsze zabarwienie po jodynie wskazuje najwyższą aktywność amylazy.
Podsumowanie
- Białka fibrylarne, np. kolagen, zwykle pełnią funkcje strukturalne.
- Białka globularne, np. enzymy i hemoglobina, mają zwartą budowę przestrzenną.
- Aminokwas zawiera grupę aminową, karboksylową, atom wodoru i łańcuch boczny R połączone z węglem α. W reakcji kondensacji grupa karboksylowa jednego aminokwasu łączy się z grupą aminową drugiego, tworząc wiązanie peptydowe.
- Fosforylacja może zmienić aktywność białka lub energię substratu.
- Przy wysokim stężeniu substratu enzym osiąga nasycenie.
- Metabolizm obejmuje szlaki kataboliczne, które rozkładają związki i uwalniają energię, oraz anaboliczne, które zużywają energię do syntezy. ATP sprzęga procesy egzoergiczne z endoergicznymi przez przenoszenie grupy fosforanowej.
- Białka fibrylarne, np.
Słownik pojęć
- Konformacja
- Przestrzenny kształt cząsteczki białka.
- Denaturacja
- Utrata prawidłowej struktury przestrzennej i zwykle funkcji białka.
- Wiązanie peptydowe
- Wiązanie amidowe łączące reszty aminokwasów.
- Energia aktywacji
- Minimalna energia potrzebna do osiągnięcia stanu przejściowego.
- Inhibicja kompetycyjna
- Hamowanie przez konkurencję inhibitora z substratem o centrum aktywne.
- Sprzężenie zwrotne
- Regulacja, w której produkt procesu wpływa na wcześniejsze etapy.