Biologia · 2021
Matura CKE maj, PR (F‑2015)
Poziom rozszerzony · Formuła 2015
Zadanie 3.
(4 pkt)Oprócz 20 aminokwasów biogennych, wchodzących w skład białek wszystkich organizmów, w przyrodzie występują także inne aminokwasy, np. L-kanawanina. Występuje ona wyłącznie u roślin bobowatych, m.in. w ich nasionach, gdzie pełni funkcję magazynu azotu – makroelementu niezbędnego do syntezy wielu związków podczas kiełkowania nasion. L-kanawanina zabezpiecza również nasiona przed zjadaniem ich przez roślinożerne owady. Toksyczne działanie L-kanawaniny na owady wynika z jej podobieństwa strukturalnego do argininy – aminokwasu naturalnie występującego w białkach. L-kanawanina L-arginina Podczas syntezy białek w miejsca, gdzie powinna znaleźć się arginina, włączana bywa L-kanawanina, co zmienia liczbę i rodzaj oddziaływań między aminokwasami w łańcuchu polipeptydowym. Białka mające w swej strukturze L-kanawaninę wykazują niską aktywność biologiczną lub jej brak, co u owadów prowadzi m.in. do spowolnienia wzrostu larw, opóźnienia lub zakłócenia w przepoczwarczaniu. Większość owadów nasionożernych nie zjada nasion zawierających L-kanawaninę. Jednak larwy chrząszcza Caryedes brasiliensis, które żywią się wyłącznie nasionami tropikalnego pnącza z rodziny bobowatych (Dioclea megacarpa), mają zdolność do detoksykacji L-kanawaniny.
3.1. (0–1 pkt)
Wyjaśnij, dlaczego włączanie L-kanawaniny w miejsce argininy w czasie syntezy białek enzymatycznych prowadzi do powstawania enzymów o obniżonej aktywności katalitycznej.
Odpowiedzi
3.1.
Zasady oceniania
rozwiązań zadań a funkcją na różnych poziomach organizacji 5) opisuje strukturę 1-, 2-, 3- i 4-rzędową życia […]. białek.
1 pkt – za prawidłowe wyjaśnienie, uwzględniające mechanizm, w jaki zmiana struktury przestrzennej białka wpływa na aktywność katalityczną enzymu, np. przez zmianę struktury centrum katalitycznego lub miejsca allosterycznego. 0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań za 1 pkt albo za brak odpowiedzi. Przykładowe rozwiązania • Po wbudowaniu kanawaniny w miejsce argininy, białko nie przyjmie właściwej konformacji. Wtedy centrum aktywne nie będzie miało właściwego kształtu i będzie wykazywało mniejsze powinowactwo do substratów. • Ponieważ L-kanawanina oddziałuje z aminokwasami z otoczenia inaczej niż arginina, może to wpłynąć na inną budowę miejsca allosterycznego enzymu, co powoduje, że nie będzie ono miało odpowiedniego kształtu pozwalającego na przyłączenie aktywatora. • L-kanawanina, zastępując argininę w białku, uniemożliwia enzymowi prawidłową zmianę swojego kształtu podczas przeprowadzania reakcji. Uwaga: Nie uznaje się odpowiedzi odnoszących się wyłącznie do struktury 1-rzędowej białka.
3.2.
Zasady oceniania
1 pkt – za poprawne uzasadnienie, uwzględniające przekazywanie roślinom bobowatym przez symbiotyczne bakterie związków azotu (amoniak) dostarczających azotu potrzebnego do syntezy L-kanawaniny lub wchodzącego w skład L-kanawaniny. 0 pkt – za odpowiedź niespełniającą wymagań za 1 pkt albo za brak odpowiedzi. Przykładowe rozwiązania • Bakterie wiążące N2 przekształcają go w formy azotu dostępne dla roślin, dzięki czemu rośliny mogą wykorzystać azot podczas syntezy kanawaniny. • Do syntezy kanawaniny potrzebny jest azot, którego związki roślina otrzymuje od symbiotycznych bakterii. • Bakterie wiążą azot atmosferyczny, który jest nieprzyswajalny dla roślin, a następnie przekazują roślinom bobowatym zasymilowany azot, który może zostać wykorzystany do syntezy kanawaniny.